Le proteine nello stato assimilativo ( subito dopo un pasto)

Le proteine sono degradate da 2 gruppi di enzimi, le endopeptidasi, che rompono una lunga catena amminoacidica dall’interno, e dalle esopeptidasi, che distaccano le unità carbossiliche da un estremo e le aminiche dall’altro fino a rilasciare un aminoacido libero. Come i carboidrati, anche gli amminoacidi entrano nella vena porta e giungono al fegato. Qui una parte viene utilizzata per sintetizzare lipoproteine o proteine plasmatiche, fattori di coagulazione ecc… La parte restante viene utilizzata dalle diverse cellule dell’organismo per la sintesi proteica. Gli aminoacidi ramificati detti anche BCAA (leucina valina isoleucina) non sono metabolizzati nel fegato ma nel muscolo. Dei tre la leucina è quella che stimola maggiormente la secrezione di insulina abbassando la concentrazione ematica e favorendo la secrezione di GH e la sintesi proteica. L’assorbimento degli aminoacidi nell’intestino avviene in simporto con il Na+. Siccome sono particelle cariche, anche gli aminoacidi hanno bisogno di un trasporto attivo per entrare all’interno della cellula. Se si assumono troppe proteine alla volta, la concentrazione di aminoacidi nel lume dell’intestino è molto superiore ai sistemi simporto disponibili al momento e richiameranno acqua nel lume per osmosi. La peristalsi (movimento del bolo alimentare) diventa più veloce (per via dell’acqua) e viaggiando più rapidamente, per gli aminoacidi si riduce il tempo di contatto con le cellule dell’intestino evitando l’assorbimento e causando diarrea. Per questo motivo si suggerisce di assumere 30-40 g di proteine a pasto. Le proteine assorbite sono utilizzate da un fenomeno chiamato turnover proteico, che ha il principale scopo di rinnovare e sostituire le proteine vecchie mantenendoci giovani e sopperire alla grande energia che necessita la sintesi proteica.

Le proteine nello stato post assimilativo (di digiuno)

Le proteine, se lo stato di digiuno si prolunga possono degradarsi per produrre ATP.

– Come primo step del catabolismo proteico vi è la digestione di una proteina in polipeptidi più piccoli per azione dell’enzima proteasi.

– Successivamente le esopeptidasi scindono i legami nelle 2 estremità del polipeptide liberando aminoacidi liberi.

– Gli aminoacidi liberi vanno incontro a deaminazione (perdita di un gruppo aminico) che genera una molecola di ammoniaca e un acido organico come piruvato, acetil CoA e altri intermedi del ciclo dell’acido citrico. Gli acidi organici entrano nella via glicolitica con la gluconeogenesi invece l’ammoniaca viene convertita in ioni ammonio e successivamente convertita in urea dalle cellule epatiche.